Аминокислотный «генетический» код?
Слово «генетический» не зря взято в кавычки: настоящий код использует не аминокислоты, а нуклеотиды. Именно они кодируют последовательность аминокислот при синтезе молекулы белка. Но, оказывается, и сама по себе получившаяся цепочка аминокислот несет в себе некую важную информацию. Какую? Скажем, такую, по которой заранее можно будет предсказать структуру (пространственную форму) молекулы белка, которую еще только предстоит синтезировать.
Все белки могут иметь только пять классов строения их вторичной структуры. Среди них — альфа- спиральные, бета-структурные белки, белки с различной комбинацией альфа- и бета-участков, а также белки без выраженной вторичной структуры. Так вот, каждый из пяти вариантов структуры белка, оказывается, уже «запрограммирован» в его конкретной последовательности аминокислот. Этот «код» удалось расшифровать биологам с неожиданной стороны.
В физической химии белка есть одна большая проблема. Как и в каждом исследовании, какой-то момент работы методически и технически выполнить сравнительно легко, другой, наоборот, очень трудно. Так и в случае с белком: вторичная структура его молекулы просто определяется обычными оптическими и рентгенографическими методами, а вот порядок следования аминокислот определить сложно. Ученые задались целью выявить возможные корреляции между известными данными об аминокислотной последовательности тридцати двух белков, в том числе гемоглобина, иммуноглобулина, инсулина, и данными об их пространственной структуре. Для этого построили квадратные матрицы 20 на 20 аминокислот, в клеточки которых занесли численность всех встречающихся соседних аминокислот в парах в каждом белке.
Когда тридцать две такие матрицы были просуммированы в одну общую, то сразу же выявилась четкая картина: в структуре белка «соседствуют» не любые аминокислоты, а только те из них, которые группируются в компактные зоны на общей матрице. Таких зон там оказалось четыре.
Отсюда сразу же родился и алгоритм предсказания структуры белка. Ученые опробовали этот алгоритм, «вычислив» через итоговую матрицу аминокислотную последовательность для тех же тридцати двух белков. Результаты прогноза таковы: альфа-спиральные белки предсказываются в 100 процентах случаев; бета-структурные — в 97 процентах случаев; для других белков оправдываемость прогноза составляет также 94—97 процентов.
Следовательно, информация о вторичной структуре молекулы белка действительно уже «закладывается» еще при комплектовании конкретной последовательности аминокислот.