Амінокислотний «генетичний» код?

Стаття написана Павлом Чайкою, головним редактором журналу «Пізнавайка». З 2013 року з моменту заснування журналу Павло Чайка присвятив себе популяризації науки в Україні та світі. Основна мета як журналу, так і цієї статті – пояснити складні наукові теми простою та доступною мовою.

Слово «генетичний» не дарма взято в лапки: цей код використовує не амінокислоти, а нуклеотиди. Саме вони кодують послідовність амінокислот під час синтезу молекули білка. Але, виявляється, і сам по собі ланцюжок амінокислот, що вийшов, несе в собі якусь важливу інформацію. Яку? Скажімо, таку, за якою заздалегідь можна буде передбачити структуру (просторову форму) молекули білка, яку ще належить синтезувати.

Усі білки можуть мати лише п’ять класів устрою їх вторинної структури. Серед них – альфа-спіральні, бета-структурні білки, білки з різною комбінацією альфа- та бета-ділянок, а також білки без вираженої вторинної структури. Так ось, кожен із п’яти варіантів структури білка, виявляється, вже «запрограмованим» у його конкретній послідовності амінокислот. Цей код вдалося розшифрувати біологам з несподіваного боку.

У фізичній хімії білка є одна велика проблема. Як і в кожному дослідженні, якийсь момент роботи методично та технічно виконати порівняно легко, інший, навпаки, дуже важко. Так і у випадку з білком: вторинна структура його молекули просто визначається звичайними оптичними та рентгенографічними методами, а от порядок проходження амінокислот визначити складно. Вчені поставили за мету виявити можливі кореляції між відомими даними про амінокислотну послідовність тридцяти двох білків, у тому числі гемоглобіну, імуноглобуліну, інсуліну, та даними про їх просторову структуру. Для цього побудували квадратні матриці 20 на 20 амінокислот, в клітини яких занесли чисельність всіх сусідніх амінокислот, що зустрічаються, в парах у кожному білку.

Коли тридцять дві такі матриці були підсумовані в одну загальну, то одразу ж виявилася чітка картина: у структурі білка «сусідять» не будь-які амінокислоти, а лише ті, що групуються в компактні зони на загальній матриці. Таких зон там виявилося чотири.

Звідси відразу народився і алгоритм передбачення структури білка. Вчені випробували цей алгоритм, «обчисливши» через підсумкову матрицю амінокислотну послідовність для тих самих тридцяти двох білків. Результати прогнозу такі: альфа-спіральні білки передбачаються у 100 відсотках випадків; бета-структурні – у 97 відсотках випадків; для інших білків виправдовуваність прогнозу також становить 94-97 відсотків.

Отже, інформація про вторинну структуру молекули білка дійсно вже закладається ще при комплектуванні конкретної послідовності амінокислот.